Characterization of 2,3-and 2,6-sialyltransferases from Helicobacter acinonychis

Par Conseil national de recherches du Canada

DOITrouver le DOI : https://doi.org/10.1093/glycob/cws071
AuteurRechercher : 1; Rechercher : ; Rechercher : ; Rechercher : 1
Affiliation
  1. Conseil national de recherches du Canada. Institut des sciences biologiques du CNRC
FormatTexte, Article
Sujetalpha 2,3 sialyltransferase; alpha 2,6 sialyltransferase; galactose; sialyltransferase; unclassified drug; aminosugar; bacterial protein; beta D galactoside alpha 2 6 sialyltransferase; beta galactoside alpha 2,3 sialyltransferase; beta-D-galactoside alpha 2-6-sialyltransferase; beta-galactoside alpha-2,3-sialyltransferase; hybrid protein; magnesium; manganese; n acetyllactosamine; N-acetyllactosamine; sialic acid derivative; sialyltransferase; bacterial genome; bacterium isolate; cheetah; enzyme activation; enzyme analysis; enzyme substrate; Escherichia coli; gene expression; gene sequence; Helicobacter; Helicobacter acinonychis; molecular cloning; nucleotide sequence; protein expression; sequence homology; tandem repeat; biosynthesis; chemical structure; chemistry; conformation; enzyme active site; enzyme specificity; enzymology; genetics; glycosylation; pH; structural homology; Escherichia coli; Helicobacter; Helicobacter acinonychis; Amino Sugars; Bacterial Proteins; Carbohydrate Conformation; Catalytic Domain; Cloning, Molecular; Glycosylation; Helicobacter; Hydrogen-Ion Concentration; Magnesium; Manganese; Models, Molecular; Recombinant Fusion Proteins; Sialic Acids; Sialyltransferases; Structural Homology, Protein; Substrate Specificity
Résumé
Date de publication
Dans
Langueanglais
Publications évaluées par des pairsOui
Numéro NPARC21269286
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Identificateur de l’enregistrementcc4e5c5d-dbaa-4045-88e7-abd3b5b11f35
Enregistrement créé2013-12-12
Enregistrement modifié2022-11-18
Date de modification :