| DOI | Trouver le DOI : https://doi.org/10.1107/S1399004715017939 |
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| Auteur | Rechercher : Isupov, Michail N.; Rechercher : Schröder, Ewald; Rechercher : Gibson, Robert P.; Rechercher : Beecher, Jean; Rechercher : Donadio, Giuliana; Rechercher : Saneei, Vahid; Rechercher : Dcunha, Stephlina A.; Rechercher : Mcghie, Emma J.; Rechercher : Sayer, Christopher; Rechercher : Davenport, Colin F.; Rechercher : Lau, Peter C.1; Rechercher : Hasegawa, Yoshie; Rechercher : Iwaki, Hiroaki; Rechercher : Kadow, Maria; Rechercher : Balke, Kathleen; Rechercher : Bornscheuer, Uwe T.; Rechercher : Bourenkov, Gleb; Rechercher : Littlechild, Jennifer A. |
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| Affiliation | - Conseil national de recherches du Canada. Développement des cultures et des ressources aquatiques
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| Format | Texte, Article |
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| Résumé | The three-dimensional structures of the native enzyme and the FMN complex of the overexpressed form of the oxygenating component of the type II Baeyer-Villiger 3,6-diketocamphane monooxygenase have been determined to 1.9Å resolution. The structure of this dimeric FMN-dependent enzyme, which is encoded on the large CAM plasmid of Pseudomonas putida, has been solved by a combination of multiple anomalous dispersion from a bromine crystal soak and molecular replacement using a bacterial luciferase model. The orientation of the isoalloxazine ring of the FMN cofactor in the active site of this TIM-barrel fold enzyme differs significantly from that previously observed in enzymes of the bacterial luciferase-like superfamily. The Ala77 residue is in a cis conformation and forms a β-bulge at the C-terminus of β-strand 3, which is a feature observed in many proteins of this superfamily. |
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| Date de publication | 2015 |
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| Dans | |
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| Langue | anglais |
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| Publications évaluées par des pairs | Oui |
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| Numéro NPARC | 21277391 |
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| Exporter la notice | Exporter en format RIS |
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| Identificateur de l’enregistrement | 88f501d5-fee4-460b-8197-d3e0e7182e20 |
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| Enregistrement créé | 2016-03-09 |
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| Enregistrement modifié | 2020-04-22 |
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