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The membrane bound N-terminal domain of human adenosine diphosphate ribosylation factor-1 (ARF1)

Par Conseil national de recherches du Canada

DOITrouver le DOI : https://doi.org/10.1016/S0014-5793(03)00638-0
AuteurRechercher : ; Rechercher : ; Rechercher : ; Rechercher : ; Rechercher :
FormatTexte, Article
SujetAdenosine diphosphate ribosylation factor; Circular dichroism; Membrane; Neutron diffraction; Phospholipid
Résumé
The small G protein adenosine diphosphate ribosylation factor-1 (ARF1) is activated by cell membrane binding of a self-folding N-terminal domain. We present a model of the human ARF1 N-terminal peptide in planar lipid bilayers, determined from neutron lamellar diffraction and circular dichroism data with molecular modelling. This amphipathic domain lies at a shallow membrane depth, ideal for regulation of the ARF1 bio-timer by rapid, reversible membrane binding. The helical region does not elongate upon membrane binding, leaving the connecting flexible linker region's length unchanged.
Date de publication
Dans
  • FEBS Letters 548, nº 1-3 (31 juillet 2003) : 119–124.
Langueanglais
Publication du CNRC
Cette publication n’est pas du CNRC

Ce sont des publications qui ont été rédigées par un auteur du CNRC, mais avant que celui-ci soit employé du CNRC.

Numéro NPARC12334534
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Identificateur de l’enregistrement3845814d-f214-483a-974e-22c8f3fb22d5
Enregistrement créé2009-09-10
Enregistrement modifié2020-04-02
Date de modification :